aminoacidi

formaggi

Sitografia :

http://www.ruminantia.it/le-proteine-del-latte-fonte-di-peptidi-bioattivi-utili-per-la-salute-umana/

http://www.lattenews.it/rilascio-di-peptidi-bioattivi-da-proteine-casearie-a-livello-intestinale/

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FRANCESCO
http://www.notedipastoralegiovanile.it/index.php?option=com_content&view=article&id=1124:comprendere-le-tonalita-emotive-atteggiamenti-delleducatore-5&catid=101:atteggiamenti-delleducatore
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http://www.patriziagorini.it/blog/linseparabilit%C3%A0-del-tutto

Si è scoperto che alcune molecole (genericamente chiamate “peptidi”, che comprendono neurotrasmettitori, ormoni, endorfine, ecc.) funzionano come “messaggeri” che collegano i tre sistemi, integrando le attività mentali, emozionali e biologiche.

I peptidi non vengono prodotti solo nel cervello, ma anche in altre parti del corpo: sono la manifestazione biochimica delle emozioni, che “trasportano” ovunque ci sia un recettore per accoglierle.

Questo gruppo di molecole pare sia responsabile delle “tonalità” emotive, che a loro volta si diffondono e influenzano sia il corpo che la mente. Come dire che tutti i pensieri, le percezioni e i meccanismi biologici del corpo sono modulati dalle emozioni.

In fondo anche i proverbi della saggezza popolare dicevano che “ridere fa buon sangue”!

Da Wikepedia : 

 

I peptidi sono una classe di composti chimici le cui molecole hanno peso molecolare inferiore ai 5.000 dalton, costituiti da una catena estremamente variabile di amminoacidi[1] uniti tra di loro attraverso un legame peptidico (o carboamidico). I peptidi più corti sono i dipeptidi, costituiti da due aminoacidi uniti da un solo legame peptidico; i polipeptidi costituiti da poche unità sono comunemente denominati oligopeptidi.

Rare proteine sono formate da un solo peptide, altre da più peptidi aggregati, altre ancora da uno o più peptidi uniti ad una molecola non peptidica, detta gruppo prostetico. La catena primaria di un polipeptide (escludendo quindi gli eventuali gruppi prostetici) costituisce la struttura primaria di una proteina.

Un peptide viene denominato iniziando con il nome dell’aminoacido che ha il gruppo amminico libero, sostituendo con il suffissoil” la desinenzaina“. Si continua poi con tale sostituzione per tutti gli amminoacidi della catena, fino all’ultimo aminoacido, che mantiene invece il nome normale. Per es., un tripeptide formato, da Glicina, Acido aspartico e Alanina, in cui la Glicina è l’aminoacido con il gruppo aminico (-NH2) libero, e l’Alanina l’aminoacido con il gruppo carbossilico (-COOH) libero, si chiamerà “Glicil-Aspartil-Alanina“.

Recenti scoperte hanno dimostrato che alcuni peptidi sono in grado di modulare funzioni fisiologiche dell’organismo umano ed animale, per questo definiti peptidi bioattivi.

I peptidi bioattivi sono peptidi (cioè composti proteici di dimensioni limitate a pochi amminoacidi) ottenuti tramite l’alimentazione che, oltre ad avere un valore meramente nutrizionale, esercitano anche un’attività biologica sull’organismo. Possono infatti legarsi a recettori delle cellule che regolano specifici processi metabolici.

Per esempio, le proteine o i peptidi aventi un’azione sul metabolismo dei lipidi, facilitano la mobilità del colesterolo, altri intervengono sul sistema immunitario, altri intervengono a livello del sistema nervoso.

I peptidi bioattivi si originano dall’azione di una proteasi sulle proteine presenti in un alimento. In alcuni di essi ci possono essere delle proteasi, per esempio nel latte vi sono molti peptidi bioattivi, derivanti da una proteasi endogena[1] presente nel plasma, la plasmina, che, agendo può liberare peptidi bioattivi.

Le proteasi possono essere aggiunte all’alimento, direttamente come enzimi isolati, o indirettamente attraverso inoculazione di determinatimicrorganismi che possono produrle, in quanto dotate di un proprio patrimonio enzimatico, per cui agiranno sulle proteine dell’alimento generando i peptidi bioattivi.

Il DNA e la sequenza amminoacidica[modifica | modifica wikitesto]

Perché una proteina generi peptidi bioattivi, ne deve già contenere la sequenza amminoacidica nella sua sequenza primaria[3]. Vi saranno pertanto nella proteina, sequenze associate ai peptidi bioattivi, che successivamente ad un intervento di proteolisi (idrolisi attuata da una proteasi) rilascerà il peptide bioattivo.

Se nella proteina sono presenti più sequenze di peptidi bioattivi, la proteolisi potrà liberare più peptidi. Quindi per ottenere gli specifici peptidi bioattivi è importante che la proteina li contenga a priori. Se la proteina non possiede la sequenza riconducibile ad un peptide bioattivo, dopol’idrolisi non avrò mai il peptide bioattivo.

I peptidi biottivi e la digestione[modifica | modifica wikitesto]

I peptidi bioattivi possono essere generati anche durante la digestione, durante la quale avviene la separazione delle proteasi gastrointestinalidelle proteine dell’alimento: tra i vari peptidi generati per azione delle proteasi.

In alcuni casi possono essere generati dopo l’assorbimento a livello della mucosa intestinale dei peptidi prodotti dalla digestione. In definita i peptidi sono sempre generati per azione di enzimi proteolitici aventi due caratteristiche : esogeni[2], nel senso che arrivano dall’alimento per diversi motivi, o endogeni, ossia, legati all’azione delle proteasi gastro intestinali.

La liberazione di un peptide bioattivo[modifica | modifica wikitesto]

La liberazione di un peptide bioattivo è possibile per azione delle proteasi, quindi bisogna scegliere la proteasi che agisca sull’aminoacido vicino alla sequenza del peptide bioattivo. Le proteine che possiedono sequenze di peptidi bioattivi possono generare peptidi bioattivi e possono essere naturalmente presenti nell’alimento, quindi non agiscono come farmaci essendo naturalmente presenti nell’alimento per cui possono arricchirlo agendo in modo che vengano generati.

Due gruppi principali di peptidi bioattivi[modifica | modifica wikitesto]

I peptidi bioattivi si suddividono in 2 gruppi principali : quelli che hanno effetti sistemici, e quelli che hanno effetti specifici . Per effetto sistemico significa che non intervengono direttamente, ma intervengono favorendone i processi.

Alcuni esempi : processi iperglicemico e iperlipidemico[modifica | modifica wikitesto]

Per esempio i peptidi bioattivi aventi effetto ipercolesterolomerico, non legano il colesterolo, non vanno direttamente a rimuoverlo, ma intervengono sul processo legato alla sua rimozione e la favoriscono.

Lo stesso vale per il processo iperglicemico o per il processo iperlipidemico; non è che immediatamente i peptidi bioattivi rimuovono i grassi, ma intervengono nei processi di regolazione, facilitandone la rimozione, oppure intervengono in tutti i quei processi che regolano la glicemia presente nel sangue.

Questo significa intervenire nella produzione di insulina, in quanto la presenza dei peptidi bioattivi non abbassa il livello di glicemia, ma semplicemente intervengono nei meccanismi che regolano a loro volta, nel caso della glicemia, la sintesi della reazione dei due ormoni deputati alla regolazione della glicemia.

In effetti, la parola specifici , significa che la loro presenza va a regolare un determinato processo.

Altri esempio di processi legati ai peptidi bioattivi[modifica | modifica wikitesto]

Per esempio i peptidi bioattivi antipertensivi, regolano la pressione sanguigna, quindi l’effetto è immediato, ossia intervengono direttamente sulla regolazione sanguigna. Oppure i peptidi bioattivi immunomodulatori stimolano e facilitano la risposta del sistema immunitario rendendolo più efficiente più reattivo a determinate situazioni.

Vi sono tra i peptidi bioattivi quelli dotati di un effetto osteoprotettivo, cioè, facilitano il deposito dei minerali di calcio e di zinco a livello del tessuto osseo, oppure quelli agonisti o antagonisti dei recettori oppioidi, quelli definiti immuni, e quelli in grado di regolare la risposta del sistema nervoso a livello del cervello, quindi oppioidi in grado di alzare la soglia di percezione del dolore e della fatica.

I peptidi bioattivi negli alimenti[modifica | modifica wikitesto]

Negli alimenti troviamo peptidi bioattivi dotati di tutte le funzioni precedenti, ma non troviamo peptidi bioattivi dotati di effetti sistemici, in quanto tali effetti, come abbiamo già visto, non sono generati dai peptidi stessi, ma dalle proteine : occorre l’intera proteina per innescare effetti sistemici. È necessaria una proteina che contenga potenzialmente la sequenza peptidica. Le principali fonti di peptidi bioattivi sono principalmente le caseinee le siero proteine. Anche le leguminose e il glutine contengono peptiti bioattivi, sebbene in minor quantità.

I peptidi bioattivi delle caseine e del siero del latte[modifica | modifica wikitesto]

I peptidi bioattivi derivati o dalle siero proteine o dalla caseina, sono oppioidi agonisti o antagonisti, quindi hanno un effetto sul sistema nervoso. Sono peptidi molto piccoli la cui sequenza è formata al massimo di 4-5 amminoacidi (AA). Nel siero del latte troviamo un altro peptide il GMP o glicomacropeptide : questo deriva dalla codina della k-caseina, è dotato di attività immunoglobulatoria, non contiene fenilalanina e viene utilizzato per le persone con fenilchetonuria .

I peptidi bioattivi nel formaggio[modifica | modifica wikitesto]

Nel formaggio è presente una forte azione proteolitica, con peptidi oppiodi agonista o antagonista, ACE- inibitori, peptidi che agiscono sull’ ACE, l’enzima che regola la pressione sanguigna : quindi se inibisco l’enzima che alza la pressione con questi peptidi la pressione si abbassa.

Con il termine proteasi (o proteinasi, peptidasi, enzima proteolitico) si indica un enzima che sia in grado di catalizzare la rottura del legame peptidico tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico delle proteine. La rottura del legame avviene attraverso un meccanismo che utilizza unamolecola di acqua, per cui le proteasi vengono classificate tra le idrolasi. Esistono oltre 170 proteasi, appartenenti principalmente alla sottoclasse 3.4 (agenti su legami peptidici).[1] L’evoluzione delle proteasi è avvenuta più volte, e diverse classi di proteasi sono in grado di eseguire la stessa reazione usando meccanismi catalitici completamente diversi. Le proteasi sono utilizzate da animali, piante, batteri, archeobatteri e dai virus.